吡啶-2-羧酸的Dy(Ⅲ)和Tm(Ⅲ)配合物及其与牛血清白蛋白结合性能 |
Bovine serum albumin binding property of Dy(Ⅲ) and Tm(Ⅲ) lexes based on pyridine-2-carboxylic acid |
作者 | 单位 | E-mail | 朱小双 | 宁夏大学化学化工学院, 煤炭高效利用与绿色化工国家重点实验室, 银川 750021 | | 高学智 | 宁夏大学化学化工学院, 煤炭高效利用与绿色化工国家重点实验室, 银川 750021 | | 王睿 | 宁夏大学化学化工学院, 煤炭高效利用与绿色化工国家重点实验室, 银川 750021 | | 杨燕红 | 宁夏大学化学化工学院, 煤炭高效利用与绿色化工国家重点实验室, 银川 750021 | | 梁家维 | 宁夏大学化学化工学院, 煤炭高效利用与绿色化工国家重点实验室, 银川 750021 | | 李冰 | 宁夏大学化学化工学院, 煤炭高效利用与绿色化工国家重点实验室, 银川 750021 | nxdaxue@126.com |
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摘要: 以5-(三氟甲基)吡啶-2-羧酸(Htpc)与DyCl3·6H2O、TmCl3·3H2O构筑了2种异质同晶的单核配合物[M(tpc)3(H2O)3]·H2O,其中M=Dy(1)、Tm(2)。配合物1和2均为单斜晶系,P21/c空间群,中心金属离子为八配位且形成了轻微扭曲的十二面体构型。温度梯度下的荧光和紫外测试表明,2种配合物均能与牛血清白蛋白(BSA)发生静态猝灭作用,猝灭常数(Ksv)为105~106 L·mol-1。配合物与BSA结合过程的ΔH和ΔS均为正值,说明疏水作用在其中扮演重要的角色。25℃时,2种配合物与BSA结合常数约为104 L·mol-1,表明二者与BSA的具有中等强度的结合力。 |
关键词: 稀土配合物 5-(三氟甲基)吡啶-2-羧酸 牛血清白蛋白 静态猝灭 |
基金项目: 宁夏自然科学基金(No.2022AAC03107)资助。 |
Abstract: Two isomorphous mononuclear complexes [M(tpc)3(H2O)3]·H2O, where M=Dy (1), Tm (2), were synthe- sized through the reaction of 5-(trifluoromethyl) pyridine-2-carboxylic acid (Htpc), DyCl3·6H2O, and TmCl3·3H2O. The crystallographic details of complexes 1 and 2 reveal a monoclinic crystal system with the P21/c space group. Metal ions in the two complexes are eight-coordinated and located in the slightly deformed dodecahedron geometry. The fluorescence data reveal that complexes 1 and 2 could interact with bovine serum albumin (BSA) through the static quenching mechanism with the quenching constant Ksv ranging from 105 to 106 L·mol-1. Hydrophobic interaction plays an important role in the interaction of complexes and BSA since both ΔH and ΔS values are positive. The binding constant between the two complexes and BSA was about 104 L·mol-1 at 25 ℃, which indicates the complexes and BSA have moderate interactions. |
Keywords: lanthanide complexes 5-(trifluoromethyl) pyridine-2-carboxylic acid bovine serum albumin static quenching |
投稿时间:2022-11-28 修订日期:2023-04-27 |
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朱小双,高学智,王睿,杨燕红,梁家维,李冰.吡啶-2-羧酸的Dy(Ⅲ)和Tm(Ⅲ)配合物及其与牛血清白蛋白结合性能[J].无机化学学报,2023,39(7):1360-1368. |
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